RENORBIO/CCBS

Uma banca de DEFESA de DOUTORADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE: FABIANA FRAZÃO FRAZÃO
DATA: 30/06/2023
HORA: 15:00
LOCAL: Videoconferência
TÍTULO: OBTENÇÃO DE ÔMEGAS MONOÉSTERES DO ÓLEO DE RESÍDUOS DE CORVINA (Macrodon ancylodon) COM LIPASE IMOBILIZADA EM EPICARPO DE COCO ARIRI (Syagrus cocoides).
PALAVRAS-CHAVES: Biocatálise, Candida rugosa, Transesterificação enzimática, ácidos graxos poli-insaturados.
PÁGINAS: 126
GRANDE ÁREA: Multidisciplinar
ÁREA: Biotecnologia
RESUMO: Em virtude da importância biotecnológica atribuída a enzimas imobilizadas em suportes lignocelulósicos, este trabalho tem como objetivo obter ômegas monoésteres do óleo de resíduos de corvina (Macrodon ancylodon) com lipase imobilizada em epicarpo de coco ariri (Syagrus cocoides). Os resíduos de peixe foram obtidos através da parceria com a Unidade de Beneficiamento de Pescado Carimã Frutos do Mar, localizada no município de Raposa - MA. As análises de caracterização do óleo foram: índice de acidez, iodo, saponificação, peróxidos, densidade a 25°C e perfil de ácidos graxos. A pesquisa foi desenvolvida no laboratório do Núcleo de Combustíveis, Catálise e Ambiental (NCCA) do Departamento de Química da Universidade Federal do Maranhão- UFMA. O epicarpo de coco ariri foi submetido ao pré-tratamento com extração hidroetanólica/alcalina. O processo de imobilização da lipase C. rugosa no epicarpo foi determinado, assim como a atividade enzimática, atividade relativa (%) e rendimento de imobilização (%). As técnicas de caracterização FTIR e MEV confirmaram a deposição da lipase na fibra tratada. Através do planejamento experimental do tipo Delineamento Composto Central Rotacional –(DCCR 2²), variáveis de reação que afetam a atividade enzimática (temperatura e pH) foram otimizados pela Metodologia de Superfície de Resposta - RSM. A análise das superfícies de respostas e as curvas de contorno indica uma faixa de pH aproximada de 6,5 a 7,5 e uma faixa de temperatura de 36°C a 40°C para a maximização da atividade enzimática em ambas as formas, livre e imobilizada. Os resultados mostraram que a temperatura ótima foi de 35°C para enzima livre e 40ºC para o biocatalisador (enzima imobilizada), apresentando uma redução na sua atividade enzimática para temperaturas superiores, de modo que, quando a temperatura atinge o valor de 55°C sua ação catalítica é quase nula. O maior rendimento de imobilização foi 97,92%, em 40 °C e ph 7,0. Quanto a caracterização do óleo obteve-se os seguintes resultados: índice de acidez (2,47 ± 0,00 mg KOH/g), ácido graxo livre (1,24 ± 0,00 em ácido oléico (%), índice de iodo (170,17 ± 5,89 gI2/100g), peróxido (3,48 ± 0,06 meqO2/kg), saponificação (176,39 ± 0,00 mgKOH/g) e densidade (0,86564 ± 0,00 g/cm3). Foram identificados 17 ésteres metílicos de ácidos graxos do óleo de resíduos de corvina. O ácido palmitoléico (C16:1) e oléico (C18:1) são dois ácidos graxos insaturados majoritários presentes. O majoritário dos ácidos graxos saturados foi o ácido palmítico (C16:0). A transesterificação enzimática através a ação da Candida rugosa melhorou o enriquecimento no total de ácidos graxos. Para enzima livre o total de 74,98% (saturados e insaturados de 27,54% e 47,44%, respectivamente). Para a lipase imobilizada apresentou um perfil de 65,03% de ácidos graxos. Neste contexto, as principais conclusões deste trabalho foram: o DCCR 2² como técnica de planejamento fatorial através da Metodologia de Superfície de Resposta pode ser ferramenta eficiente no estudo de processos enzimáticos, em especial a atividade lipolítica da lipase Candida rugosa. Os parâmetros físico-químicos do óleo de corvina estavam de acordo com as normas nacionais e internacionais competentes. O estudo mostrou a possibilidade da produção de ômegas monoésteres através da transesterificação enzimática de óleos de resíduos dos peixes.
MEMBROS DA BANCA:
Presidente - 1505089 - ADEILTON PEREIRA MACIEL
Interno - 407294 - ANTONIO CARLOS ROMAO BORGES
Externo à Instituição - CARITAS DE JESUS SILVA MENDONCA - UFMA
Externo à Instituição - ELISANDRA SCAPIN - UFT
Externo à Instituição - NANCYLENI PINTO CHAVES BEZERRA - UEMA