PPGSAD/CCBS

Uma banca de DEFESA de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE: FERNANDA JENIFFER LINDOSO LIMA
DATA: 13/12/2023
HORA: 09:00
LOCAL: videoconferencia
TÍTULO: PURIFICAÇÃO PARCIAL E CARACTERIZAÇÃO DE UMA AMILASE ESTÁVEL DE FUSARIUM SOLANI E POTENCIAL APLICAÇÃO NA INDÚSTRIA
PALAVRAS-CHAVES: Enzimas; fermentação submersa; amido; biotecnologia
PÁGINAS: 74
GRANDE ÁREA: Ciências da Saúde
ÁREA: Medicina
RESUMO: As amilases são carboidrases amplamente distribuídas na natureza, podendo ser encontradas em animais, vegetais e micro-organismos. A amilase é usada principalmente na indústria farmacêutica como auxiliar digestivo, desbridamento, cicatrização de feridas e terapia anticâncer. Fungos filamentosos do complexo de espécies Fusarium solani são bons produtores de enzimas extracelulares. O objetivo deste trabalho foi avaliar uma fração parcialmente purificada de Fusarium solani, como fonte de enzimas biocatalizadoras de carboidratos para uso na indústria. Após a PCR e eletroforese a identificação molecular foi confirmada com o padrão de 560 pb para o fungo Fusarium solani. O extrato bruto obtido da fermentação submersa de Fusarium solani utilizando amido 6 %, foi submetido a purificação parcial realizada com sulfato de amônio em duas frações com graus de saturação diferentes: F1(0-40%) e F2 (40-80%). A amilase parcialmente purificada de F2 exibiu atividade específica de 4.603 U/mg de proteína. Após observar a alta atividade amilolítica nesta fração, realizou-se a caracterização físico-química das amilases. O pH e a temperatura ótimas para a atividade enzimática foram 4,5 e 95°C, respectivamente. Verificou-se que a estabilidade térmica da enzima se manteve após 1 h. A atividade amilolítica da F2 de Fusarium solani de foi inibida na presença dos elementos Fe 3+, Na +, Ca 2+, Mn 2+, Cu 2+, Cl -, Zn 2+, K+ nas concentrações 5 e 10 mM. A enzima purificada apresentou notável estabilidade em relação aos surfactantes (Triton X-100, Tween 20, Tween 80 e SDS). Na presença de EDTA a atividade de amilolítica da F2 foi levemente aumentada, sugerindo que esta enzima tem interação fraca com o reagente quelante. A amilase extremofilica foi estável na presença de vários solventes orgânicos como metanol, isopropanol, etanol e acetona. Estas propriedades indicam potenciais aplicações biotecnológicas desta enzima na indústria com produção ecologicamente correta.
MEMBROS DA BANCA:
Interno - 2065143 - FLAVIA CASTELLO BRANCO VIDAL CABRAL
Co-orientador externo à instituição - GEUSA FELIPA DE BARROS BEZERRA - UFMA
Interno - 1556448 - MARCELO SOUZA DE ANDRADE
Presidente - 2250598 - MARIA DO SOCORRO DE SOUSA CARTAGENES
Interno - 2985612 - MAYARA CRISTINA PINTO DA SILVA
Externo ao Programa - 1720846 - TALITA DA SILVA ESPOSITO